Attachée de faculté, assistante de sciences fondamentale de nov 1969 à mars 1977. en Biochimie Médicale CR2 INSERM de mars 1977 à janvier 1982, INSERM U 38 (physiopathologie de la fonction thyroïdienne) : travaux sur les matrices extracellulaires, modèle thyroïdien. CR1 INSERM depuis janvier 1982,INSERM U 38 puis U555 (biologie des protéines et fonction endocrine) : Travaux sur le rôle des sucres : influence des N-glycanes sur la morphologie des cellules thyroïdiennes en culture, sur l’activité de la thyropéroxydase (TPO) donc sur la formation des hormones thyroïdiennes. Mise en évidence dans la lumière folliculaire d’une protéase de type plasminogène capable de dégrader la thyroglobuline (Tg). Démonstration que cette protéase est sulfatée. Rôle potentiel de la sulfatation dans la régulation de l’activité enzymatique. Présence de cette protéase dans le réticulum endoplasmique (RE), où elle est responsable d’une voie de dégradation différente du protéasome. Spécificité vis à vis des substrats endogènes. UMR INRA 1260/INSERM 476 depuis mars 2006 : Absorption du cholestérol par les Caco-2 TC7, régulation des transporteurs potentiels (SRB1, NPC1L1)